Disulfidbindinger er en uundværlig del af den tredimensionelle struktur af mange proteiner.Disse kovalente bindinger kan findes i næsten alle ekstracellulære peptider og proteinmolekyler.
En disulfidbinding dannes, når et cysteinsvovlatom danner en kovalent enkeltbinding med den anden halvdel af cystinsvovlatomet i forskellige positioner i proteinet.Disse bindinger hjælper med at stabilisere proteiner, især dem, der udskilles fra celler.
Den effektive dannelse af disulfidbindinger involverer flere aspekter såsom korrekt håndtering af cysteiner, beskyttelse af aminosyrerester, fjernelsesmetoder for beskyttelsesgrupper og parringsmetoder.
Peptider blev podet med disulfidbindinger
Gutuo-organismen har en moden disulfidbindingsringteknologi.Hvis peptidet kun indeholder ét par Cys, er disulfidbindingsdannelsen ligetil.Peptider syntetiseres i faste eller flydende faser,
Det blev derefter oxideret i en pH 8-9 opløsning.Syntesen er relativt kompleks, når der skal dannes to eller flere par disulfidbindinger.Selvom disulfidbindingsdannelse sædvanligvis afsluttes sent i det syntetiske skema, er indføringen af præformede disulfider nogle gange fordelagtig til binding eller forlængelse af peptidkæder.Bzl er en Cys-beskyttende gruppe, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys osv., der er meget brugt i symbiont.Vi er specialiserede i disulfidpeptidsyntese, herunder:
1. To par disulfidbindinger dannes inde i molekylet og to par disulfidbindinger dannes mellem molekylerne
2. Tre par disulfidbindinger dannes inde i molekylet og tre par disulfidbindinger dannes mellem molekylerne
3. Insulinpolypeptidsyntese, hvor to par disulfidbindinger dannes mellem forskellige peptidsekvenser
4. Syntese af tre par disulfid-bundne peptider
Hvorfor er cysteinylaminogruppen (Cys) så speciel?
Sidekæden af Cys har en meget aktiv reaktiv gruppe.Hydrogenatomerne i denne gruppe erstattes let af frie radikaler og andre grupper, og kan dermed nemt danne kovalente bindinger med andre molekyler.
Disulfidbindinger er en vigtig del af 3D-strukturen af mange proteiner.Disulfidbrobindinger kan reducere peptidets elasticitet, øge stivheden og reducere antallet af potentielle billeder.Denne billedbegrænsning er afgørende for biologisk aktivitet og strukturel stabilitet.Dets udskiftning kan være dramatisk for proteinets overordnede struktur.Hydrofobe aminosyrer som Dew, Ile, Val er en helixstabilisator.Fordi det stabiliserer disulfidbindingen α-helix af cysteindannelse, selvom cystein ikke danner disulfidbindinger.Det vil sige, at hvis alle cysteinrester var i reduceret tilstand (-SH, der bærer frie sulfhydrylgrupper), ville en høj procentdel af spiralformede fragmenter være mulig.
Disulfidbindingerne dannet af cystein er holdbare over for stabiliteten af den tertiære struktur.I de fleste tilfælde er SS-broer mellem bindinger nødvendige for dannelsen af kvartære strukturer.Nogle gange er de cysteinrester, der danner disulfidbindinger, langt fra hinanden i den primære struktur.Topologien af disulfidbindinger er grundlaget for analysen af protein primær struktur homologi.Cysteinresterne af de homologe proteiner er meget konserverede.Kun tryptofan var statistisk mere konserveret end cystein.
Cysteinet er placeret i midten af thiolasens katalytiske sted.Cystein kan danne acylmellemprodukter direkte med substratet.Den reducerede form fungerer som en "svovlbuffer", der holder cysteinet i proteinet i reduceret tilstand.Når pH er lav, favoriserer ligevægten den reducerede -SH-form, hvorimod -SH i alkaliske miljøer er mere tilbøjelig til at blive oxideret til at danne -SR, og R er alt andet end et hydrogenatom.
Cystein kan også reagere med hydrogenperoxid og organiske peroxider som afgiftningsmiddel.
Indlægstid: 19. maj 2023