Disse antimikrobielle peptider blev oprindeligt afledt af forsvarssystemerne for insekter, pattedyr, padder osv., og de omfatter hovedsageligt fire kategorier:
1. cecropin var oprindeligt til stede i immunlymfen hos Cecropiamoth, som hovedsageligt findes i andre insekter, og lignende bakteriedræbende peptider findes også i svinetarme.De er typisk karakteriseret ved en stærkt alkalisk N-terminal region efterfulgt af et langt hydrofobt fragment.
2. Xenopus antimikrobielle peptider (magainin) stammer fra frøernes muskler og mave.Strukturen af xenopus antimikrobielle peptider viste sig også at være spiralformet, især i hydrofobe miljøer.Konfigurationen af xenopus-antipeptider i lipidlag blev undersøgt ved N-mærket fastfase-NMR.Baseret på det kemiske skift af acylaminresonans var spiralerne af xenopus-antipeptider parallelle dobbeltlagsoverflader, og de kunne konvergere til at danne et 13 mm bur med en periodisk spiralstruktur på 30 mm.
3. defensin Forsvarspeptider er afledt af humane polykaryote neutrofile kaninpolymakrofager med fuldstændig nuklear lobule og tarmceller fra dyr.En gruppe antimikrobielle peptider, der ligner pattedyrs forsvarspeptider, blev ekstraheret fra insekter, kaldet "insektforsvarspeptider".I modsætning til pattedyrs forsvarspeptider er insektforsvarspeptider kun aktive mod gram-positive bakterier.Selv insektforsvarspeptider indeholder seks Cys-rester, men metoden til disulfidbinding til hinanden er anderledes.Den intramolekylære disulfidbrobindingsmåde for antibakterielle peptider ekstraheret fra Drosophila melanogast svarede til den for planteforsvarspeptider.Under krystalforhold præsenteres forsvarspeptider som dimerer.
4.Tachyplesin er afledt af hesteskokrabber, kaldet hesteskokrabbe.Konfigurationsundersøgelser viser, at den anvender en antiparallel B-foldningskonfiguration (3-8 positioner, 11-16 positioner), hvorβ-vinkel er forbundet med hinanden (8-11 positioner), og der dannes to disulfidbindinger mellem 7 og 12 positioner og mellem 3 og 16 positioner.I denne struktur er den hydrofobe aminosyre placeret på den ene side af planet, og de seks kationiske rester optræder på halen af molekylet, så strukturen er også biofil.
Det følger heraf, at næsten alle antimikrobielle peptider er kationiske af natur, selvom de varierer i længde og højde;I den høje ende, hvad enten det er i form af alfa-spiral ellerβ-foldning, bitropisk struktur er fællestræk.
Indlægstid: 20-apr-2023