Disulfidbindinger er en uundværlig del af den tredimensionelle struktur af mange proteiner. Disse kovalente bindinger findes i næsten alle ekstracellulære peptider og proteinmolekyler.
Der dannes en disulfidbinding, når et cysteinsvovlatom danner en kovalent enkeltbinding med den anden halvdel af cystinsvovlatomet i forskellige positioner i proteinet. Disse bindinger hjælper med at stabilisere proteiner, især dem, der udskilles fra celler.
Den effektive dannelse af disulfidbindinger involverer adskillige aspekter, såsom korrekt håndtering af cysteiner, beskyttelse af aminosyrerester, fjernelse af beskyttelsesgrupper og parringsmetoder.
Peptider blev podet med disulfidbindinger
Gutuo -organisme har en moden disulfidbinding ringeteknologi. Hvis peptidet kun indeholder et par Cys, er disulfidbindingsdannelsen ligetil. Peptider syntetiseres i faste eller flydende faser,
Det blev derefter oxideret i en PH8-9-opløsning. Syntesen er relativt kompleks, når der skal dannes to eller flere par disulfidbindinger. Selvom dannelse af disulfidbinding normalt afsluttes sent i det syntetiske skema, er indførelsen af præformede disulfider undertiden fordelagtigt til at forbinde eller forlænge peptidkæder. BZL er en Cys, der beskytter gruppe, MEB, Mob, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS osv., Der er meget brugt i Symbiont. Vi er specialiserede i disulfidpeptidsyntese inklusive:
1. to par disulfidbindinger dannes i molekylet, og der dannes to par disulfidbindinger mellem molekylerne
2. Der dannes tre par disulfidbindinger inden for molekylet, og der dannes tre par disulfidbindinger mellem molekylerne
3. insulinpolypeptidsyntese, hvor to par disulfidbindinger dannes mellem forskellige peptidsekvenser
4. syntese af tre par disulfidbundne peptider
Hvorfor er Cysteinyl Amino Group (Cys) så speciel?
Sidekæden af Cys har en meget aktiv reaktiv gruppe. Hydrogenatomerne i denne gruppe erstattes let med frie radikaler og andre grupper, og kan således let danne kovalente bindinger med andre molekyler.
Disulfidbindinger er en vigtig del af 3D -strukturen af mange proteiner. Disulfidbroobindinger kan reducere peptidets elasticitet, øge stivheden og reducere antallet af potentielle billeder. Denne billedbegrænsning er vigtig for biologisk aktivitet og strukturel stabilitet. Dets udskiftning kan være dramatisk for den overordnede struktur af proteinet. Hydrofobe aminosyrer, såsom dug, ile, Val er en helixstabilisator. Fordi det stabiliserer disulfid-binding-a-helixen af cysteindannelse, selvom cystein ikke danner disulfidbindinger. Det vil sige, hvis alle cysteinrester var i den reducerede tilstand, (-SH, der bærer frie sulfhydrylgrupper), ville en høj procentdel af spiralformede fragmenter være mulig.
Disulfidbindingerne dannet af cystein er holdbare til stabiliteten af den tertiære struktur. I de fleste tilfælde er S-S-broer mellem bindinger nødvendige for dannelsen af kvartære strukturer. Undertiden er cysteinrester, der danner disulfidbindinger, langt fra hinanden i den primære struktur. Topologien for disulfidbindinger er grundlaget for analysen af protein primær strukturhomologi. Cysteinresterne af de homologe proteiner er meget konserverede. Kun tryptophan var statistisk mere konserveret end cystein.
Cysteinen er placeret i midten af det katalytiske sted for thiolasen. Cystein kan danne acylmellemprodukter direkte med underlaget. Den reducerede form fungerer som en "svovlbuffer", der holder cysteinet i proteinet i den reducerede tilstand. Når pH er lav, favoriserer ligevægten den reducerede -SH -form, hvorimod i alkaliske miljøer -sh er mere tilbøjelige til at blive oxideret til form -SR, og R er alt andet end et brintatom.
Cystein kan også reagere med hydrogenperoxid og organiske peroxider som detoxicant.
Posttid: 2025-07-02