Disse antimikrobielle peptider blev oprindeligt afledt af forsvarssystemerne for insekter, pattedyr, amfibier osv., Og de inkluderer hovedsageligt fire kategorier:

1. Cecropin var oprindeligt til stede i immunlymfen i Cecropiamoth, som hovedsageligt findes i andre insekter, og lignende bakteriedræbende peptider findes også i svinearmen. De er typisk kendetegnet ved en stærkt alkalisk N-terminal region efterfulgt af et langt hydrofobt fragment.

2. Xenopus antimikrobielle peptider (Magainin) er afledt af musklerne og maven af ​​frøer. Strukturen af ​​Xenopus -antimikrobielle peptider viste sig også at være spiralformet, især i hydrofobe miljøer. Konfigurationen af ​​Xenopus-antipeptider i lipidlag blev undersøgt ved N-mærket fastfase NMR. Baseret på den kemiske forskydning af acylaminresonans var helikerne af Xenopus -antipeptider parallelle dobbeltlagsoverflader, og de kunne konvergere til dannelse af et 13 mm bur med en periodisk spiralformet struktur på 30 mm.

3. Defensin -forsvarspeptider er afledt af human polykaryotisk neutrofil kaninpolymacrofager med komplette nukleare lobule og tarmceller af dyr. En gruppe antimikrobielle peptider, der ligner pattedyrforsvarspeptider, blev ekstraheret fra insekter, kaldet ”insektforsvarspeptider”. I modsætning til pattedyrforsvarspeptider er insektforsvarspeptider kun aktive mod gram-positive bakterier. Selv insektforsvarspeptider indeholder seks Cys -rester, men metoden til disulfidbinding til hinanden er forskellig. Den intramolekylære disulfidbro -bindingstilstand for antibakterielle peptider ekstraheret fra Drosophila melanogast svarede til den for planteforsvarspeptider. Under krystalbetingelser præsenteres forsvarspeptider som dimerer.

4.Tachyplesin er afledt af hestesko krabber, kaldet Horseshoecrab. Konfigurationsundersøgelser viser, at den vedtager en antiparallel B-foldet konfiguration (3-8 positioner, 11-16 positioner), hvor b-angle er forbundet til hinanden (8-11 positioner), og to disulfidbindinger genereres mellem 7 og 12 positioner og mellem 3 og 16 positioner. I denne struktur er den hydrofobe aminosyre placeret på den ene side af planet, og de seks kationiske rester vises på molekylets hale, så strukturen er også biofile.

Det følger, at næsten alle antimikrobielle peptider er kationiske, selvom de varierer i længde og højde; I den høje ende, hvad enten det er i form af alfa-helisk eller b-Folding, bitropisk struktur er den almindelige funktion.