Ekstraktionsmetode
I 1950'erne og 1960'erne ekstraherede mange lande i verden, inklusive Kina, hovedsageligt peptider fra dyreorganer. For eksempel fremstilles thymosininjektion ved at slagtes en nyfødt kalv, fjerne dens thymus og derefter bruge oscillerende separationsbioteknologi til at adskille peptider fra kalv -thymus. Denne thymosin er vidt brugt til at regulere og forbedre cellulær immunfunktion hos mennesker.
Naturlige bioaktive peptider er vidt distribueret. Der er rigelige bioaktive peptider hos dyr, planter og marine organismer i naturen, der spiller en række fysiologiske funktioner og opretholder normale livsaktiviteter. Disse naturlige bioaktive peptider inkluderer sekundære metabolitter af organismer, såsom antibiotika og hormoner, samt bioaktive peptider til stede i forskellige vævssystemer.
På nuværende tidspunkt er mange bioaktive peptider blevet isoleret fra humane, dyre-, plante-, mikrobielle og marine organismer. Imidlertid findes bioaktive peptider generelt i lave mængder i organismer, og de nuværende teknikker til isolering og rensning af bioaktive peptider fra naturlige organismer er ikke perfekte, med høje omkostninger og lav bioaktivitet.
De almindeligt anvendte metoder til peptidekstraktion og adskillelse inkluderer saltning, ultrafiltrering, gelfiltrering, isoelektrisk punktudfældning, ionudvekslingskromatografi, affinitetskromatografi, adsorptionskromatografi, gelelektroforese osv. Dens største ulemper er kompleksiteten af driften og høje omkostninger.
Syre-base-metode
Syre- og alkali -hydrolyse anvendes for det meste i eksperimentelle institutioner, men bruges sjældent i produktionspraksis. I processen med alkalisk hydrolyse af proteiner ødelægges de fleste aminosyrer, såsom serin og threonin, racemisering, og et stort antal næringsstoffer går tabt. Derfor anvendes denne metode sjældent i produktionen. Syrehydrolyse af proteiner forårsager ikke racemisering af aminosyrer, hydrolyse er hurtig, og reaktionen er komplet. Imidlertid er dens ulemper kompleks teknologi, vanskelig kontrol og alvorlig miljøforurening. Molekylvægtfordelingen af peptider er ujævn og ustabil, og deres fysiologiske funktioner er vanskelige at bestemme.
Enzymatisk hydrolyse
De fleste bioaktive peptider findes i lange kæder af proteiner i en inaktiv tilstand. Når de hydrolyseres af en specifik protease, frigøres deres aktive peptid fra proteinets aminosekvens. Enzymatisk ekstraktion af bioaktive peptider fra dyr, planter og marine organismer har været et forskningsfokus i de seneste årtier.
Enzymatisk hydrolyse af bioaktive peptider er udvælgelsen af passende proteaser ved anvendelse af proteiner som substrater og hydrolyserende proteiner for at opnå et stort antal bioaktive peptider med forskellige fysiologiske funktioner. I produktionsprocessen er temperatur, pH -værdi, enzymkoncentration, substratkoncentration og andre faktorer tæt knyttet til den enzymatiske hydrolyseeffekt af små peptider, og nøglen er valget af enzym. På grund af de forskellige enzymer, der anvendes til enzymatisk hydrolyse, selektion og formulering af enzymer og forskellige proteinkilder, varierer de resulterende peptider meget i masse, molekylvægtfordeling og aminosyresammensætning. Man vælger normalt dyreproteaser, såsom pepsin og trypsin, og planteproteaser, såsom Bromelain og Papain. Med udviklingen af videnskab og teknologi og den kontinuerlige innovation af biologisk enzymteknologi, vil der blive opdaget og flere enzymer. Enzymatisk hydrolyse er blevet vidt anvendt til fremstilling af bioaktive peptider på grund af dens modne teknologi og lave investeringer.
Posttid: 2025-07-02