Metode til ekstraktion
I 1950'erne og 1960'erne ekstraherede mange lande i verden, inklusive Kina, hovedsageligt peptider fra dyreorganer.For eksempel fremstilles thymosin-injektion ved at slagte en nyfødt kalv, fjerne dens thymus og derefter bruge oscillerende separationsbioteknologi til at adskille peptider fra kalvethymus.Dette thymosin er meget brugt til at regulere og forbedre cellulær immunfunktion hos mennesker.
Naturlige bioaktive peptider er vidt udbredt.Der er rigelige bioaktive peptider i dyr, planter og marine organismer i naturen, som spiller en række fysiologiske funktioner og opretholder normale livsaktiviteter.Disse naturlige bioaktive peptider omfatter sekundære metabolitter af organismer, såsom antibiotika og hormoner, såvel som bioaktive peptider til stede i forskellige vævssystemer.
På nuværende tidspunkt er mange bioaktive peptider blevet isoleret fra mennesker, dyr, planter, mikrobielle og marine organismer.Imidlertid findes bioaktive peptider generelt i lave mængder i organismer, og de nuværende teknikker til isolering og oprensning af bioaktive peptider fra naturlige organismer er ikke perfekte, med høje omkostninger og lav bioaktivitet.
De almindeligt anvendte metoder til peptidekstraktion og -separation omfatter udsaltning, ultrafiltrering, gelfiltrering, isoelektrisk punktudfældning, ionbytterkromatografi, affinitetskromatografi, adsorptionskromatografi, gelelektroforese osv. Dens største ulempe er driftens kompleksitet og høje omkostninger.
Syre-base metode
Syre- og alkalihydrolyse bruges mest i forsøgsinstitutioner, men bruges sjældent i produktionspraksis.I processen med alkalisk hydrolyse af proteiner ødelægges de fleste aminosyrer såsom serin og threonin, racemisering sker, og et stort antal næringsstoffer går tabt.Derfor bruges denne metode sjældent i produktionen.Syrehydrolyse af proteiner forårsager ikke racemisering af aminosyrer, hydrolyse er hurtig, og reaktionen er fuldstændig.Dens ulemper er dog kompleks teknologi, vanskelig kontrol og alvorlig miljøforurening.Molekylvægtfordelingen af peptider er ujævn og ustabil, og deres fysiologiske funktioner er vanskelige at bestemme.
Enzymatisk hydrolyse
De fleste bioaktive peptider findes i lange kæder af proteiner i en inaktiv tilstand.Når det hydrolyseres af en specifik protease, frigives deres aktive peptid fra proteinets aminosekvens.Enzymatisk udvinding af bioaktive peptider fra dyr, planter og marine organismer har været et forskningsfokus i de seneste årtier.
Enzymatisk hydrolyse af bioaktive peptider er udvælgelsen af passende proteaser ved at bruge proteiner som substrater og hydrolysere proteiner for at opnå et stort antal bioaktive peptider med forskellige fysiologiske funktioner.I produktionsprocessen er temperatur, PH-værdi, enzymkoncentration, substratkoncentration og andre faktorer tæt forbundet med den enzymatiske hydrolyseeffekt af små peptider, og nøglen er valget af enzym.På grund af de forskellige enzymer, der anvendes til enzymatisk hydrolyse, udvælgelsen og formuleringen af enzymer og forskellige proteinkilder, varierer de resulterende peptider meget i masse, molekylvægtfordeling og aminosyresammensætning.Man vælger normalt animalske proteaser, såsom pepsin og trypsin, og planteproteaser, såsom bromelain og papain.Med udviklingen af videnskab og teknologi og den kontinuerlige innovation af biologisk enzymteknologi vil flere og flere enzymer blive opdaget og brugt.Enzymatisk hydrolyse er blevet brugt i vid udstrækning til fremstilling af bioaktive peptider på grund af dens modne teknologi og lave investeringer.
Indlægstid: 30. maj 2023