Designskema og opløsning af polypeptidpeptidkæde

I. resume
Peptider er specielle makromolekyler, således at deres sekvenser er usædvanlige i deres kemiske og fysiske træk. Nogle peptider er vanskelige at syntetisere, mens andre er relativt lette at syntetisere, men vanskelige at rense. Det praktiske problem er, at de fleste peptider er lidt opløselige i vandige opløsninger, så i vores oprensning skal den tilsvarende del af det hydrofobe peptid opløses i ikke-vandige opløsningsmidler, derfor er disse opløsningsmidler eller buffere sandsynligvis alvorligt inkonsekvente med brugen af biologiske eksperimentelle procedurer, så det, så det er, at teknikere er strengt, at de bruger peptidet til deres egne til deres egne opfattelser, så de følger, så det, der er flere, der er flere, der er flere, der er flere, der er flere, der er flere Aspekter af design af peptider til forskere.

Designskema og opløsning af polypeptidpeptidkæde
For det andet det korrekte valg af syntetiske vanskelige peptider
1. Samlet længde af nedregulerede sekvenser
Peptider på mindre end 15 rester er lettere at opnå, fordi størrelsen på peptidet øges, og renheden af ​​det rå produkt falder. Når den samlede længde af peptidkæde øges ud over 20 rester, er præcis produktmængde et vigtigt problem. I mange eksperimenter er det let at få uventede effekter ved at sænke restnummeret under 20.
2. Reducer antallet af hydrofobe rester
Peptider med en stor overvejelse af hydrofobe rester, især i regionen 7-12-rester fra C-terminalen, forårsager normalt syntetiske vanskeligheder. Dette ses som en utilstrækkelig kombination netop fordi der opnås et B-fold-ark i syntesen. "I sådanne tilfælde kan det være nyttigt at konvertere mere end to positive og negative rester eller at sætte Gly eller Pro i peptidet for at låse peptidkompositionen op."
3. nedregulering af "vanskelige" rester
”Der er en række Cys, Met, Arg og Prøv rester, der generelt ikke let syntetiseres.” Ser vil typisk blive brugt som et ikke -oxidativt alternativ til Cys.
Designskema og opløsning af polypeptidpeptidkæde

For det tredje forbedrer det korrekte valg af opløselig i vand
1. Juster N- eller C -terminalen
I forhold til sure peptider (dvs. negativt ladet ved pH 7) anbefales acetylering (N-terminus acetylering, C-terminus altid en gratis carboxylgruppe) især at øge den negative ladning. However, for basic peptides (that is, positively charged at pH 7), amination (free amino group at the N-terminus and amination at the C-terminus) is particularly recommended to increase the positive charge.

2. Forkort eller forlæng sekvensen i høj grad

Nogle af sekvenserne indeholder et stort antal hydrofobe aminosyrer, såsom TRP, Phe, Val, Ile, Leu, Met, Tyr og ALA osv. Når disse hydrofobe rester overstiger 50%, er de normalt ikke lette at opløses. It may be useful to lengthen the sequence to further increase the positive and negative poles of the peptide. The second option is to downregulate the size of the peptide chain to increase the positive and negative poles by downregulating the hydrophobic residues. Jo stærkere de positive og negative sider af peptidkæden er, desto mere sandsynligt er det at reagere med vand.
3. Sæt en vandopløselig rest
For nogle peptidkæder kan kombinationen af ​​nogle positive og negative aminosyrer forbedre vandopløseligheden. Our company recommends the N-terminus or C-terminus of acidic peptides to be combined with Glu-Glu. N- eller C-terminalen af ​​det basale peptid blev givet og derefter Lys-Lys. Hvis den ladede gruppe ikke kan placeres, kan Ser-Gly-ser også placeres i N- eller C-terminalen. However, this approach does not work when the sides of the peptide chain cannot be changed.